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低場(chǎng)核磁共振弛豫法研究酶對肌原纖維蛋白凝膠的影響
肌原纖維蛋白在肉類(lèi)加工過(guò)程中起著(zhù)重要的作用，在肉制品在加熱過(guò)程中肌原纖維蛋白熱變形聚合，形成重要的結構，對肉的品質(zhì)起到重要的作用，直接影響蛋白的感官性質(zhì)（肉制品的彈性、多汁性、口感等）。熱凝膠化有助于形成精細的紋理，產(chǎn)品成型，并在產(chǎn)品中保持水分。肌原纖維蛋白對肉和肉制品的功能特性，特別是保水性（WHC）具有重要意義。為了提高肉蛋白的功能特性，可以利用酶催化反應來(lái)改善蛋白質(zhì)的特性。
低場(chǎng)核磁共振弛豫測定法是一種非破壞性的測試方法，能夠表征水質(zhì)子的遷移率和水分分布，已有不少研究使用低場(chǎng)核磁共振弛豫法測定肉中的WHC。質(zhì)子弛豫的一般包括自旋-晶格弛豫時(shí)間（T1）和自旋-自旋弛豫時(shí)間（T2）。T1和T2分別是自旋與其周?chē)h(huán)境相互作用和自旋遷移率的量度。
T2值常用于測量肉和肉制品的WHC，T2可以區分不與固體顆?；虼蠓肿酉嗷プ饔玫淖杂伤筒灰琢鲃?dòng)水，例如結晶水或其他化學(xué)或物理結合/固定水。大量的研究證明低場(chǎng)核磁共振弛豫測定法是研究肌原纖維蛋白作為pH值、離子強度和熱處理函數的有用工具，本文介紹使用低場(chǎng)核磁共振弛豫法研究酶對肌原纖維蛋白凝膠的影響。
肌原纖維蛋白凝膠WHC
凝膠化過(guò)程與酶的交聯(lián)共同導致肌原纖維蛋白鏈的結合，從而產(chǎn)生一個(gè)連續的三維網(wǎng)絡(luò )，水被困在其中。WHC可以指示蛋白質(zhì)結合水的能力，通常用于客觀(guān)評估肉類(lèi)和肉制品的質(zhì)量和產(chǎn)量。如下圖所示，隨著(zhù)MTG從0到2U/g蛋白的增加，PMP凝膠的WHC從81.4%顯著(zhù)增加到95.6%，但隨著(zhù)MTG濃度從2到8U/g蛋白的增加，WHC沒(méi)有進(jìn)一步增加。
不同酶濃度下肌原纖維蛋白凝膠的持水性能
低場(chǎng)核磁共振質(zhì)子弛豫
T2信號可以擬合成由一定范圍的T2分布。下圖顯示了不同酶濃度樣品的T2弛豫時(shí)間分布。隨著(zhù)MTG濃度的增加，主峰的位置明顯向較低的弛豫時(shí)間轉移。加入2u/g蛋白后，T2峰變寬，但在50度孵育溫度下，隨著(zhù)MTG用量的增加，T2峰無(wú)明顯變化。
不同酶濃度下肌原纖維蛋白凝膠T2弛豫分布
添加酶后，觀(guān)察到峰值（T2弛豫時(shí)間）的顯著(zhù)變化，加酶后T2弛豫時(shí)間從對照組的226ms減少到2u/g蛋白質(zhì)的188ms。但隨著(zhù)酶濃度從2μg/g增加到8u/g蛋白，T2沒(méi)有進(jìn)一步降低。
不同酶濃度對T2弛豫時(shí)間的影
低場(chǎng)核磁共振數據顯示，加酶的樣品T2弛豫時(shí)間變短，表明由于網(wǎng)絡(luò )的形成，蛋白質(zhì)質(zhì)子的流動(dòng)性較小。
通過(guò)SEM觀(guān)察，酶的加入使肌原纖維蛋白凝膠形成了更為多孔的微觀(guān)結構，這與T2的減少有關(guān)，并導致較高的WHC。
推薦儀器：核磁共振成像分析儀NMI20-040V-I
【參考資料：[1]Effect of microbial transglutaminase on NMR relaxometry and microstructure of pork myofibrillar protein gel[J]. European Food Research & Technology, 2009, 228(4):665-670.】
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